단백질은 일반적인 용어이고 단백질은 가지이며 단백질은 일반적으로 특정 유형 또는 유형의 단백질입니다. 예를 들어 크로민, 헤모글로빈, 글로불린 등이 있으며, 단백질은 모든 종류의 단백질을 총칭하는 용어입니다. 고단백 식품은 단백질이 풍부한 음식이라고 생각하면 됩니다.
확장 정보:
단백질 구조 유형:
피브린(섬유질 단백질): 수불용성 단백질의 주요 유형으로, 일반적으로 동일한 단백질을 함유합니다. 폴리펩티드 사슬의 구조는 많은 피브린 단백질을 단단히 결합하고 개별 세포 또는 전체 유기체에 기계적 강도, 보호 또는 구조적 효과를 제공합니다.
글로불린(구형 단백질): 작고 거의 구형이며 단단히 접힌 폴리펩티드 사슬을 포함하는 단백질 유형으로, 그 중 대부분은 물에 용해됩니다. 일반적인 글로불린에는 다른 화합물을 특이적으로 인식하는 구멍이나 틈이 있습니다.
케라틴(Keratin): α 나선 또는 β 시트 구조의 평행한 폴리펩티드 사슬로 구성되어 보호 또는 구조적 역할을 하는 수불용성 단백질입니다.
콜라겐(단백질)(collagen) : 동물의 결합조직에 가장 풍부한 단백질로 프로콜라겐 분자로 구성되어 있다. 프로콜라겐은 오른손잡이 초나선 구조를 가진 단백질입니다. 각각의 트로포콜라겐 분자는 3개의 특수한 왼손 나선(피치 0.95nm, 각 회전에 3.3개의 잔기를 포함함) 폴리펩티드 사슬의 오른손 회전에 의해 형성됩니다.
샤페론: 새로 합성된 폴리펩티드 사슬과 복합체를 형성하고 생물학적 기능을 갖춘 단백질로 올바르게 접히는 데 도움을 줍니다. 신부 들러리 단백질은 잘못 접힌 중간체의 형성과 조립되지 않은 단백질 하위 단위의 잘못된 응집을 방지하고 막을 통과하는 폴리펩티드 사슬의 수송과 큰 다중 하위 단위 단백질의 조립 및 분해를 도울 수 있습니다.
미오글로빈: 펩타이드 사슬과 헴 보결단으로 구성된 결합 단백질로, 근육에 산소를 저장하는 단백질입니다.
헤모글로빈: 헴 보결단을 포함하는 4개의 하위 단위로 구성된 결합 단백질입니다. 헤모글로빈은 폐에서 말초 조직으로 산소를 운반하는 역할을 하며 산소 포화도 곡선은 S자 모양입니다.
단백질 변성: 생물학적 거대분자의 자연적 형태가 파괴되어 생물학적 활성이 상실되는 현상입니다. 단백질이 빛, 열, 유기 용매 및 일부 변성제에 노출되면 2차 결합이 파괴되어 자연 형태가 파괴되고 단백질의 생물학적 활성이 손실됩니다.
재생: 특정 조건에서 변성된 생물학적 거대분자는 생물학적으로 활성인 자연 형태로 돌아갑니다.
알로스테릭 효과(Allosteric effect): 알로스테릭 효과라고도 하며, 올리고머 단백질과 리간드의 결합이 단백질의 형태를 변화시켜 단백질의 생물학적 활성에 변화를 가져오는 현상이다. 바이두백과사전-단백질