단백질 화학적 변형의 주요 변형 부위는 단백질의 측쇄 그룹입니다.
1. 단백질 소개
단백질은 인체의 모든 세포와 조직의 중요한 구성 요소입니다. 체내에서 단백질이 지방으로 바뀌고, 혈액의 산성도가 높아진다. 신체의 모든 중요한 구성 요소에는 단백질이 필요합니다. 일반적으로 단백질은 인체 전체 질량의 약 18%를 차지하며, 가장 중요한 것은 생명현상과의 관계이다.
단백질은 생명의 물질적 기초이자 유기 고분자이며, 세포를 구성하는 기본 유기물이자 생명 활동의 주요 운반체입니다. 단백질이 없으면 생명도 없습니다. 아미노산은 단백질의 기본 구성 요소입니다. 생명과 다양한 형태의 생명활동과 밀접하게 연관되어 있는 물질입니다. 단백질은 모든 세포와 신체의 모든 중요한 구성 요소에 관여합니다.
단백질은 체중의 16~20%를 차지한다. 즉, 60kg 성인의 체내 단백질은 약 9.6~12kg이다. 인체에는 다양한 특성과 기능을 가진 다양한 유형의 단백질이 있지만 모두 20종 이상의 아미노산(아미노산)이 서로 다른 비율로 구성되어 있으며 체내에서 지속적으로 대사되고 업데이트됩니다.
2. 대사 및 흡수
단백질은 처음에는 위액 소화효소의 작용으로 가수분해되며, 전체 소화 및 흡수 과정은 소장에서 완료됩니다. 장 점막 세포를 통한 아미노산의 흡수는 중성, 산성 및 염기성 아미노산을 각각 운반하는 능동 수송 시스템에 의해 수행됩니다.
장에서 소화, 흡수되는 단백질은 음식뿐만 아니라 장 점막 세포의 탈락과 소화액의 분비를 통해서도 매일 약 70g 정도의 단백질이 소화 기관으로 들어가는데, 대부분의 경우. 소화되고 재흡수되는 것입니다. 흡수되지 않은 단백질은 대변으로 배설됩니다.
단백질 구조
1. 1차 구조
단백질 펩타이드 사슬의 아미노산 잔기의 순서를 단백질의 1차 구조라고 합니다. 그리고 정확한 아미노산 서열. 펩타이드 결합은 1차 구조의 아미노산 잔기를 연결하는 주요 화학 결합이며, 일부 단백질에는 이황화 결합도 포함되어 있습니다.
II. 2차 구조
단백질 분자의 펩타이드 사슬은 선형이 아니라 특정 규칙에 따라 구부러지거나 접혀 특정 공간 구조를 형성합니다. 단백질. 단백질의 2차 구조는 주로 펩타이드 사슬의 아미노산 잔기의 이미노 그룹(-NH-)에 있는 수소 원자와 카르보닐 그룹에 있는 산소 원자 사이에 형성된 수소 결합에 의존합니다.
2차 구조의 형태로는 α-helix, β-sheet, β-turn, Ω-loop 등이 있습니다. 그 중 α나선은 흔히 볼 수 있는 2차구조로, 대부분이 오른나선이다. β-시트는 지그재그 모양의 시트 구조를 형성하는 폴리펩티드 사슬이다. β-회전과 Ω-고리는 구형 단백질에서 발견됩니다.
3차 및 3차 구조
2차 구조를 기반으로 펩타이드 사슬은 특정 공간 구조에 따라 더욱 복잡한 3차 구조를 형성합니다. 미오글로빈, 헤모글로빈 등의 표면에 있는 구멍은 이 구조를 통해 단 하나의 헴 분자만 수용할 수 있습니다. 구형 단백질의 3차 구조를 유지하는 힘에는 염 결합, 수소 결합, 소수성 상호 작용 및 반 데르 발스 힘이 포함됩니다. 이러한 힘을 총칭하여 2차 결합이라고 합니다.
이황화 결합은 또한 일부 단백질의 공간 구조를 안정화하는 데 중요한 역할을 합니다.
4차 및 4차 구조
폴리펩티드 사슬과 3차 구조가 일정한 공간 배열로 결합되어 형성된 집합체 구조를 단백질의 4차 구조라고 합니다. 헤모글로빈은 3차 구조를 갖는 4개의 폴리펩티드 사슬로 구성되며, 그 중 2개는 α 사슬이고 나머지 2개는 β 사슬입니다. 4차 구조는 대략 타원형입니다.