HA0 분자가 두 개의 폴리펩티드 사슬, HA1과 HA2로 가수분해되는 것은 바이러스의 감염성을 결정하기 위한 전제 조건입니다. 각 바이러스 하위 유형의 HA 단백질 절단 부위의 아미노산 조성은 다릅니다. 예를 들어, 인간 H1, H2 및 H3 바이러스 HA 단백질의 절단 부위에는 단일 아르기닌 잔기(R)만 있습니다. 일부 다른 바이러스의 HA 단백질, 특히 조류 인플루엔자 바이러스의 HA 단백질의 절단 부위에는 몇 가지 기본 아미노산이 있습니다. 조류 H5 및 H7 HA 단백질에 대한 연구에 따르면 비병원성 바이러스 HA 단백질의 절단 부위에는 1~2개의 염기성 아미노산이 포함되어 있으며 그 서열은 R-X-X-R/K(X는 기타 비알칼리성 아미노산 염기성)인 것으로 밝혀졌다. 아미노산 잔기), 병원성 HA 단백질의 절단 부위는 서열 R-E-R-R-R-K-K-R을 갖는 적어도 4개의 기본 아미노산 잔기로 구성됩니다.
인간 인플루엔자 바이러스를 닭 배아에서 분리 배양할 때 외인성 트립신을 첨가할 필요는 없다. 닭 배아 조직 세포에서 생산된 프로테아제가 바이러스의 HA0 단백질을 가수분해해 감염성을 갖게 할 수 있기 때문이다. 그러나 포유류 동물을 사용하는 경우 세포(예: MDCK)를 배양할 때 바이러스 HAO 분자의 가수분해를 돕기 위해 외인성 트립신을 첨가해야 합니다. HEF는 C형 인플루엔자 바이러스의 유일한 표면 당단백질로 수용체 결합, 막 융합 매개, 수용체 파괴 효소 등의 기능을 갖고 있다. HEF에는 655개의 아미노산이 포함되어 있으며, 이는 이황화 결합으로 연결된 두 개의 폴리펩티드 사슬, HA1과 HA2로 가수분해됩니다. HEF의 서열은 A형, B형 바이러스의 HA 단백질과 상당히 다르지만 시스테인 잔기의 수가 HA 단백질과 유사하여 3차원 구조가 유사할 것으로 추측된다. HA 단백질의 것입니다.