프로테아좀은 진핵생물과 고세균에 어디에나 존재하며 일부 원핵생물에도 존재하는 거대한 단백질 복합체입니다. 진핵생물에서 프로테아좀은 핵과 세포질에 위치합니다. 프로테아좀의 주요 기능은 세포에 의해 불필요하거나 손상된 단백질을 분해하는 것입니다. 이 기능은 펩타이드 결합을 파괴하는 화학 반응을 통해 달성됩니다. 이 기능을 수행하는 효소를 프로테아제라고 합니다. 프로테아좀은 세포가 특정 단백질을 조절하고 잘못 접힌 단백질을 제거하는 데 사용되는 주요 메커니즘입니다. 프로테아좀에 의해 분해된 후, 단백질은 약 7-8개 아미노산 길이의 펩타이드 조각으로 절단됩니다. 이 펩타이드 조각은 단일 아미노산 분자로 더 분해되어 새로운 단백질을 합성하는 데 사용될 수 있습니다. 분해될 단백질은 먼저 유비퀴틴이라는 작은 단백질로 태그가 지정됩니다(즉, 부착됩니다). 이 라벨링 반응은 유비퀴틴 리가아제에 의해 촉매됩니다. 단백질에 유비퀴틴 분자가 태그되면 다른 리가제가 더 많은 유비퀴틴 분자를 추가하도록 촉발됩니다. 이는 프로테아좀에 결합할 수 있는 "폴리유비퀴틴 사슬"을 형성하여 프로테아좀을 여기로 가져와 분해 과정을 시작합니다.
구조적으로 프로테아좀은 4개의 고리가 겹겹이 쌓인 '코어'(오른쪽 그림의 파란색 부분)를 포함하는 통 모양의 복합체입니다. 각 고리는 7개의 단백질 분자로 구성됩니다. 2개의 중간 고리는 각각 7개의 β 하위 단위로 구성되며 6개의 프로테아제 활성 부위를 포함합니다. 이러한 부위는 고리의 내부 표면에 위치하므로 단백질이 분해되기 전에 단백질이 프로테아좀의 "공동"으로 들어가야 합니다. 두 개의 외부 고리에는 각각 7개의 α 하위 단위가 포함되어 있으며, 이는 "게이트" 역할을 할 수 있으며 단백질이 "공동"으로 들어가는 유일한 방법입니다. 이러한 알파 하위 단위 또는 "게이트"는 이에 결합하는 "캡"과 같은 구조(오른쪽에 빨간색으로 표시된 조절 입자)에 의해 제어됩니다. 조절 입자는 단백질 라벨에 부착된 폴리유비퀴틴 사슬을 인식합니다. 그리고 분해 과정을 시작합니다. 유비퀴틴화 및 프로테아좀 분해를 포함한 전체 시스템을 "유비퀴틴-프로테아좀 시스템"이라고 합니다.
프로테아좀 분해 경로는 세포 주기, 유전자 발현 조절, 산화 스트레스 반응 등을 포함한 많은 세포 과정에 필수적입니다. 2004년 노벨 화학상의 주제는 세포 내 단백질 효소 가수분해의 중요성과 효소 가수분해 경로에서 유비퀴틴의 역할이었습니다. 세 명의 우승자는 Aaron Ciechanover와 Avram Hersh입니다.